目的 原核表达、纯化淋球菌MlaA蛋白，制备并鉴定其多克隆抗体。方法 构建原核表达载体pET-28a-MlaA,转化BL21(DE3)大肠埃希菌，经IPTG诱导重组蛋白的表达。通过亲和层析法纯化目的蛋白，并进行Western blot鉴定。以纯化的重组蛋白作为抗原，与佐剂乳化后免疫6周龄雌性BALB/c小鼠，3次免疫后取小鼠静脉血并分离血清，采用酶联免疫吸附法(ELISA)测定抗体效价，用Western blot、间接免疫荧光试验(IFA)和流式细胞术(FCM)检测MlaA多克隆抗体的反应性和特异性。结果 Western bSPR immunosensorlot显示，pET-28a-MlaA转化BL21后表达相对分子质量为35×10~3的淋球菌MlaA重组蛋白。ELISA检测MlaA免疫小鼠血清抗体效价为1∶8 000～1∶32 000。Wesselleck Erdafitinibtern blot、IFA和流式细胞术检测制备的抗体能识别淋球菌变性和非变性MlaA蛋白。结论 成功表达并纯化淋球菌MlaA重组蛋白，免疫小鼠制备多克隆抗体，将制备的抗SCH727965分子量体血清作为一抗对淋球菌及其他不同类菌株进行Western Blot检测后发现，制备的多克隆抗体可以特异性识别淋球菌中的MlaA蛋白。经IFA及FCM检测，结果均表明制备的多克隆抗体与淋球菌MlaA有良好的反应性。